Gunnar Schmidt, Diana Linke, Kateryna Zelena, René Matthes, Ulrich Krings und Ralf G. Berger

Enzyme sind Biokatalysatoren, welche bei chemischen Reaktionen die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit ohne Beeinflussung des Reaktionsgleichgewichtes beschleunigen. Als Biokatalyse bezeichnet man den Einsatz von Enzymen zur Durchführung von chemischen Reaktionen. Enzyme wurden schon tausende von Jahren von Menschen verwendet, bevor ihre Natur allmählich verstanden wurde. Die Anwendung der Biokatalyse hat ihre Wurzeln in der Herstellung und Konservierung von Nahrungsmitteln und alkoholischen Getränken im alten Mesopotamien, China und Japan. Homers Ilias erwähnt erstmals die Verwendung des Magens einer jungen Ziege zur Herstellung von Käse. 1833 konnte erstmals ein Enzym aus Malz isoliert werden, das den Abbau von Stärke beschleunigte und das sie Diastase nannten.

Vorteile von Enzymen gegenüber chemischen Katalysen sind vor allem milde Reaktionsbedingungen, umweltfreundliche Prozesse, sehr hohe Reaktionsraten und im Besonderen hohe Selektivität und Spezifität. Im Jahr 2006 wurden 5 % aller chemischen Erzeugnisse biokatalytisch hergestellt (1). Bis 2010 ist mit einem Anstieg auf bis zu 20 % zu rechnen (2). Größte Quelle von technischen Enzymen sind Mikroorganismen (Abb. 1) mit einem Anteil von 88 %. Unter ihnen nehmen Bakterien den größten Anteil ein. Bei den Pilzen ist es vor allem die Gruppe der Ascomyceten (Schimmelpilze), die aufgrund ihrer langjährigen Verwendung zur Herstellung von Zitronensäure und Sojasauce bereits gut untersucht sind. Die Herausforderung der nächsten Jahre wird die Identifizierung und Erschließung neuer Biokatalysatoren sein, die den Ansprüchen industrieller Anwendungen genügen. Eine bisher noch wenig untersuchte Enzymquelle sind die Basidiomyceten, eine Untergruppe der Pilze.

Abbildung 1: Enzymquellen für die Biotechnologie (3).

Pilze werden schon lange in der traditionellen fernöstlichen Medizin verwendet (z.B. Maitake, Shiitake). Seit kurzer Zeit rückte der Fokus auch auf die Erforschung und Nutzbarmachung neuer Biokatalysatoren zum Einsatz in der Biotechnologie.

Basidiomyceten (Ständerpilze) bilden eine Untergruppe der Pilze mit mehr als 30.000 Arten und mit bekannten Vertretern wie Champignon oder Austernpilz. Sie leben saprophytisch und parasitisch und sind als eine von wenigen Organismen in der Lage, Holz abzubauen. Holz entsteht durch die Einlagerung von Lignin, einem Polymer aus Phenylpropankörpern, in die Zellwand. Besonders die Unterklasse der Weißfäulepilze (z.B. Seitlinge, Hallimasch) ist in der Lage, das Lignin, welches das wohl am schwersten abbaubare Biopolymer ist, zu depolymerisieren. Dies wird durch sekretierte Oxidoreduktasen wie Laccasen und Peroxidasen katalysiert. Der reichhaltige Fundus an einzigartigen Biokatalysatoren ist Resultat diser außergewöhnlichen Lebensweise (Abb. 2).

Abbildung 2: Meripilus giganteus und Marasmius scorodonius.

Anwendung von Basidiomyceten-Enzymen

Spaltung von β-Carotin

Enzyme, welche in der Lage sind, sowohl natürliche als auch synthetische Farbstoffe zu spalten, sind von industriellem Interesse. So ist eine Peroxidase aus dem Knoblauchschwindling (Marasmius scorodonius) in der Lage, β-Carotin und andere Tetraterpene zu Norisoprenoiden zu spalten (Abb. 3). Zwei besonders interessante Spaltprodukte des β-Carotinabbaus sind α- und β-Ionon, welche ubiquitär in Tee und Beeren vorkommen. Mit ihren holzigen, fruchtigen und blumigen Geruchseindrücken bei gleichzeitig niedrigen sensorischen Schwellenwerten stellen diese hochattraktive Zielkomponenten der Aromabiotechnologie dar (3). Aber nicht nur der Einsatz zur Synthese von Aromastoffen, sondern auch ein Einsatz in der Teigbleichung und der Textilreinigung ist denkbar.

Abbildung 3: Spaltung von β-Carotin durch die Peroxidase aus Marasmius scorodonius.

Abbildung 5: Nach Zugabe von Laccase ein im Becherglas geliertes Polysaccharid.

Abbildung 4: Quervernetzung von Tyrosin und Arabinoxylferulat durch eine Laccase aus Meripilus giganteus.

Basidiomyceten exprimieren nicht nur einzigartige Oxidoreduktasen, sondern auch ungewöhnliche Hydrolasen. So wurde aus dem Seitling Pleurotus sapidus eine Lipase isoliert (4), die in der Lage ist Xanthophyllester zu freien Xanthophyllen zu spalten (Abb. 6). Diese finden vor allem als Antioxidantien und Farbstoffen industrielle Anwendung. Pflanzliche Xanthophylle, welche vor allem mit Mono- und Fettsäurediestern verknüpft sind, werden zurzeit bei 80 °C mit konzentrierter Natronlauge zu freien Xanthophyllen hydrolysiert. Dies resultiert nicht nur in einer hohen Anzahl an Nebenprodukten, sondern geht auch einher mit einem hohen Gefahrenpotenzial und Abfallaufkommen. Durch den Einsatz der Lipase ist es möglich, diesen Prozess deutlich ökologischer zu gestalten.

Abbildung 6: Spaltung von Capsanthinestern durch eine Lipase aus Pleurotus sapidus.

Schlauer Fuchs

Unser Schlauer Fuchs diese Woche ist Katja S. aus Berlin. Zur Frage: Wie hoch wird 2010 der voraussichtliche Anteil biokatalytisch erzeugter chemischer Produkte sein? Schickte sie uns die erste richtige Antwort. Bitte sehen Sie bis zur Veröffentlichung des nächsten Beitrags mit einer neuen Frage von einer E-Mail-Antwort an schlauerfuchs@gdch.de ab.

	Kontakt Gunnar Schmidt Leibniz Universität Hannover Institut für Lebensmittelchemie Callinstr. 5 30167 Hannover Tel.: +49 (0)511 762- 4585 E-Mail: gunnar.schmidt@lci.uni-hannover.de	Literaturhinweise [1] Anthranikian G, Heiden S (2006). White biotechnology: Status quo and future. Nachrichten aus der Chemie, 54, 1202-1206 [2] Erhebung von McKinsey & Company, 2006, Riese lecture on world congress in industrial biotechology and bioprocessing; www.mckinsey.com [3] Liese et al., (2000). Industrial Biotransformations, Wiley-VCH [4] Scheibner et al., (2008). Novel peroxidases of Marasmius scorodonius degrade β-carotene. Applied Microbiology and Biotechnology 77 (6), pp. 1241-1250 [5] Zorn et al., (2005). An extracellular carboxylesterase from the basidiomycete Pleurotus sapidus hydrolyses xanthophyll esters. Biological Chemistry, 386 (5), pp. 435-440