Oliver Lenz und Bärbel Friedrich

Etwa 95 % des heutzutage produzierten Wasserstoffs (H₂) wird aus fossilen Rohstoffen gewonnen. Nur geringe Mengen werden gegenwärtig für die Energiegewinnung eingesetzt. Einen Großteil nutzen die chemische Industrie sowie die Nahrungsmittel-, Elektro- und die Metall-verarbeitende Industrie. Der Anteil von H₂ im Energiesektor wird jedoch mit der zunehmenden Einführung von Brennstoffzellen und der Nachfrage nach emissionsarmen Kraftstoffen ansteigen.(Aktuelle Wochenschau Woche 22, 35, 36 und 41) Kurzfristig kann der dieser Bedarf wahrscheinlich durch herkömmliche Technologien, wie der Reformierung von Erdgas, gedeckt werden. Bei diesen Prozessen wird jedoch fossiler Kohlenstoff als CO₂ freigesetzt, was zum Treibhauseffekt beiträgt. Es ist eine globale Herausforderung, den Bedarf an fossilen Rohstoffen zur energetischen und Treibstoffnutzung zu reduzieren und schrittweise durch die Nutzung erneuerbarer Energien und Kraftstoffe zu ersetzen. In diesem Sinne versprechen die Licht- bzw. Wind-getriebene Elektrolyse von Wasser sowie die photobiologische Wasserspaltung möglicherweise eine langfristig ökonomische und ökologische Alternative in der Produktion von H₂.(Aktuelle Wochenschau Woche 30) Die Herstellung sowie die Nutzung von H₂ mit Hilfe von Biokatalysatoren stellt ein zentrales Projekt des Exzellenzclusters "Unifying Concepts in Catalysis" (UniCat) dar. In dem Forschungsvorhaben werden zwei fundamentale biologische Reaktionsabläufe mit Hilfe molekularbiologischer, biochemischer und biophysikalischer Methoden systematisch untersucht, um sie mittelfristig synthetisch zusammenzuführen mit dem Ziel, aus Wasser und Sonnenenergie Wasserstoff zu produzieren. Bei diesen Prozessen handelt es sich zum einen um die pflanzliche bzw. cyanobakterielle Photosynthese, bei der aus dem Wasser mittels Licht "energiereiche" Elektronen auf niedrigem Redoxpotenzial gewonnen werden und zum anderen um die Hydrogenase-katalysierte Wasserstoffproduktion aus Elektronen und Protonen (Abbildung 1). Die effiziente Kopplung beider Prozesse stellt eine wissenschaftliche Herausforderung dar, deren Bewältigung in Zukunft substanziell zur Erhöhung des Anteils erneuerbarer Energien beitragen kann.

Abbildung 1: Produktion von Wasserstoff durch Fusion einer Sauerstoff-toleranten Hydrogenase mit dem Photosystem I aus Cyanobakterien. Die Funktionalität des auf der rechten Seite dargestellten Fusionsproteins konnte in vitro bereits gezeigt werden. Ziel ist die Kopplung des Hydrogenase-Photosystem I–Komplexes mit dem Wasser-spaltenden Photosystem II. Eine solche Kombination ermöglicht die Herstellung von Wasserstoff aus Licht und Wasser, bei der lediglich Sauerstoff als „Abfallprodukt“ anfällt.

Sowohl die Photosynthese als auch der Wasserstoffmetabolismus sind komplexe Stoffwechselleistungen, die seit mindestens 2.5 Milliarden Jahren von der Natur optimiert wurden. Bei der oxygenen, d.h. Sauerstoff-freisetzenden Photosynthese, arbeiten zwei große, Kofaktor-haltige Proteinkomplexe, das Photosystem I (PSI) und II (PSII) zusammen. Das PSII spaltet mit Hilfe der Lichtenergie Wasser in Protonen, Sauerstoff und Elektronen und transferiert letztere über eine Elektronentransportkette auf das PSI. Im PSI erfahren die Elektronen eine weitere Energetisierung durch Licht und befinden sich nachfolgend auf einem Energieniveau, welches von der Zelle für reduktive Prozesse genutzt werden kann. Das Redoxpotenzial der von PSI freigesetzten Elektronen ist mit ca. -440 mV negativ genug, um durch Metall-haltige Hydrogenasen für die Produktion von H₂ durch Reduktion von Protonen genutzt zu werden. Der Elektronentransfer von PSI auf die Hydrogenase kann sowohl über lösliche Elektronen-Überträger als auch durch direkte Kopplung beider Komponenten bewerkstelligt werden. Die letztere Möglichkeit wurde kürzlich mit genetischen Methoden umgesetzt, wobei eine Hydrogenase aus dem "Knallgasbakterium" Ralstonia eutropha durch Fusion mit einem Teilstück des PSI direkt mit dem Photosystem in direkten Kontakt gebracht wurde. Der resultierende Hydrogenase-PSI-Komplex war in der Lage, in vitro mit Hilfe von Lichtenergie H₂ zu produzieren (schematisch gezeigt in Abbildung 1) [1]. In diesen Experimenten versorgte der Elektronendonor Ascorbat das PSI mit Elektronen. Langfristig sollen die Elektronen für die H₂-Produktion aus dem Wasser kommen (siehe oben). Der einzige Katalysator, der dies vermag, ist das Photosystem II, welches neben Elektronen und Protonen jedoch auch Sauerstoff freisetzt (Abbildung 1). Sauerstoff ist ein potenter Inhibitor der allermeisten Hydrogenasen. Hier schaffen die Hydrogenasen aus Ralstonia eutropha Abhilfe, denn kürzlich wurde am Beispiel einer Ralstonia-Hydrogenase erstmals in vitro gezeigt, dass die H₂-Produktion in Gegenwart von Sauerstoff überhaupt möglich ist [2].

Hydrogenasen aus Knallgasbakterien produzieren nicht nur Wasserstoff, sie setzen diesen auch effizient in Elektronen und Protonen um und dies auch, wenn atmosphärische Mengen an Sauerstoff, d.h. ca. 21 %, präsent sind. Diese Tatsache animierte zu der Konstruktion einer "Enzymatischen Brennstoffzelle", die aus Wasserstoff und Sauerstoff elektrischen Strom und Wasser produziert (Abbildung 2) [3]. Wie konventionelle Brennstoffzellen besteht auch die biologische Brennstoffzelle aus zwei Elektroden, die jedoch nicht aus Platin, sondern aus Enzym-beschichtetem Graphit bestehen. Dabei trägt die Anode einen Hydrogenasefilm während die Kathode mit Laccase, einem Kupferenzym, das Sauerstoff mit Elektronen und Protonen zu Wasser reduziert, beschichtet ist. Durch Zugabe der Substrate H₂ und O₂ kann mittels der enzymatischen Brennstoffzelle ein kontinuierlicher Strom erzeugt werden, der bereits jetzt den Betrieb kleiner Verbraucher, wie z. B. Armbanduhren, ermöglicht [4]. Die Hydrogenase-Laccase-Brennstoffzelle ist sogar bei H₂/O₂-Gasgemischen aktiv, die deutlich unterhalb der Explosionsgrenze liegen. Die Enzym-beschichteten Elektroden gewährleisten eine hohe Spezifität, die bei herkömmlichen Brennstoffzellen nicht gegeben ist. Daher kann auf eine Protonen-Austausch-Membran, die in konventionellen, Platin-basierten Brennstoffzellen ungewollte Reaktionen von H₂ und O₂ mit beiden Elektroden verhindert, verzichtet werden. Neben der Sauerstoff-Toleranz zeichnet sich die Ralstonia-Hydrogenase durch ihre Unempfindlichkeit gegenüber Kohlenstoffmonoxid aus, welches in ungereinigtem, aus fossilen Rohstoffen gewonnenem Wasserstoffgas in Spuren vorhanden ist. Dieses CO vergiftet Platin-basierte Katalysatoren, während das enzymatische System davon nicht beeinträchtigt wird.

Abbildung 2: Schematischer Aufbau der enzymatischen Brennstoffzelle. Aufgrund der hohen Spezifität der Enzyme ist eine Protonenaustauschmembran nicht notwendig.

Die oben beschriebenen Experimente zeigen, dass sich Biokatalysatoren sowohl für die Licht-getriebene H₂-Produktion, als auch für den Einsatz in biologischen Brennstoffzellen eignen. Die erzeugten Wasserstoff- bzw. Strommengen liegen bislang jedoch in einem Bereich, der jenseits der Wirtschaftlichkeit liegt. Hier setzen die Forschungsvorhaben innerhalb des Exzellenzclusters UniCat an, bei dem Biologen, Chemiker, Physiker und Ingenieure eng zusammenarbeiten, mit Blickpunkt auf die Stabilisierung, Optimierung und verbesserte Kopplung der Einzelkomponenten. Langfristig sollen die Biokatalysatoren als Blaupause für die Entwicklung von chemischen Modellverbindungen mit hoher Effizienz und geringen Kosten für den großtechnischen Einsatz dienen. Ultimatives Ziel ist ein regenerativer und emissionsfreier Kreislauf aus H₂-Produktion durch Licht aus Wasser auf der einen Seite und Nutzung von H₂ in biomimetischen Brennstoffzellen zur Stromgewinnung und Produktion von Wasser auf der anderen Seite (Abbildung 3).

Abbildung 3: Emissionsfreie Produktion von Wasserstoff und Strom aus Licht und Wasser durch Biokatalysatoren.

Die Autoren danken den Projektpartnern des Exzellenzclusters „Unifying Concepts in Catalysis“ und des Sfb 498 sowie der Arbeitgruppe von Fraser Armstrong (Oxford University) für die hervorragende Zusammenarbeit. Dank gebührt ebenfalls der Deutschen Forschungsgemeinschaft für die finanzielle Unterstützung im Rahmen von UniCat und des Sfb 498.

	Kontakt Dr. Oliver Lenz Institut für Biologie Humboldt-Universität zu Berlin Chausseestraße 117 10115 Berlin Tel.: +49 (0)30 2093-8173 Fax: +49 (0)30 2093-8102 E-Mail: oliver.lenz@cms.hu-berlin.de	Literaturhinweise [1] Ihara, M., Nishihara, H., Yoon, K.S., Lenz, O., Friedrich, B., Nakamoto, H., Kojima, K., Honma, D., Kamachi, T., and Okura, I. (2006). Light-driven hydrogen production by a hybrid complex of a [NiFe]-hydrogenase and the cyanobacterial photosystem I. Photochem. Photobiol. 82, 676-682. [2] Goldet, G., Wait, A.F., Cracknell, J.A., Vincent, K.A., Ludwig, M., Lenz, O., Friedrich, B., and Armstrong, F.A. (2008). Hydrogen production under aerobic conditions by membrane-bound hydrogenases from Ralstonia species. J. Am. Chem. Soc. 130, 11106-11113. [3] Ludwig, M., Schwarze, A., and Lenz, O. (2008). Knallgas unter Kontrolle: O2-tolerante Hydrogenasen und ihre Anwendung. BIOspektrum, 3. [4] Vincent, K.A., Cracknell, J.A., Clark, J.R., Ludwig, M., Lenz, O., Friedrich, B., and Armstrong, F.A. (2006). Electricity from low-level H2 in still air--an ultimate test for an oxygen tolerant hydrogenase. Chem. Commun. 5033-5035.
	Kontakt Prof. Dr. Bärbel Friedrich Institut für Biologie Humboldt-Universität zu Berlin Chausseestraße 117 10115 Berlin Tel.: +49 (0)30 2093-8101 Fax: +49 (0)30 2093-8102 E-Mail: baerbel.friedrich@cms.hu-berlin.de